Oczyszczanie ludzkiej bardzo długołańcuchowej dehydrogenazy acylo-koenzymu A i scharakteryzowanie jej niedoboru u siedmiu pacjentów.

Mitochondrialna bardzo długołańcuchowa dehydrogenaza acylo-koenzym A (VLCAD) została oczyszczona z ludzkiej wątroby. Masy cząsteczkowe natywnego enzymu i podjednostki oszacowano odpowiednio na 154 i 70 kD. Stwierdzono, że enzym katalizuje znaczną część mitochondrialnego odwapniania palmitoilkoenzymu A w wątrobie, sercu, mięśniach szkieletowych i fibroblastach skóry (odpowiednio 89-97, 86-99, 96-99 i 78-87%). Fibroblasty skóry od 26 pacjentów podejrzewanych o zaburzenie mitochondrialnego beta-oksydacji analizowano pod kątem białka VLCAD przy użyciu immunoblottingu, a 7 z nich zawierało niewykrywalne lub śladowe poziomy enzymu. Siedem niedoborów linii fibroblastów scharakteryzowano przez pomiary aktywności odwodornienia acylo-koenzymu A, całkowite utlenienie kwasu palmitynowego i syntezę białka VLCAD za pomocą impulsowego pościgu, co dodatkowo potwierdziło rozpoznanie niedoboru VLCADA. Te wyniki sugerują heterogenny charakter mutacji powodujących niedobór u siedmiu pacjentów. Klinicznie u wszystkich pacjentów z niedoborem VLCAD występowała choroba serca. Co najmniej cztery z nich miało kardiomiopatię przerostową. Ta częstotliwość (> 57%) była znacznie wyższa niż obserwowana u pacjentów z innymi zaburzeniami mitochondrialnego długotrwałego utleniania kwasów tłuszczowych, którym może towarzyszyć choroba serca u niemowląt.
[patrz też: izotretynoina skutki uboczne, grudki perliste usuwanie, icd 10 dzieciątka ]